Los grandes descubrimientos en los últimos 30 años han permitido la clasificación tanto molecular como genética del microorganismo transmisible que causa la visna de las ovejas, enfermedad degenerativa del sistema nervioso central de las ovejas. En los estudios ha sido posible identificar a la proteína específica de esta enfermedad en preparaciones obtenidas de cerebro de ovino infectado con esta encefalopatía y que puede reproducir los síntomas en ovejas sanas. Los esfuerzos por identificar otros componentes, como ácidos nucleicos, no han tenido éxito.
Con el fin de distinguir a este elemento de los virus y viroides, se introdujo el término prión para subrayar su naturaleza proteinácea e infecciosa. La forma celular de la proteína priónica (PrPc ) es codificada por el DNA cromosómico del hospedador. La PrPc es una sialoglucoproteína con un peso molecular de 33 000 a 35 000 y un alto contenido de una estructura helicoidal α secundaria que es sensible a las proteasas y soluble en detergente. La PrPc se expresa en la superficie de las neuronas a través del anclaje de glucosilfosfatidilinositol en cerebros tanto infectados como no infectados.
El único componente conocido del prión es una isoforma anormal de esta proteína (PrPres) y está vinculada con su potencial de transmisión. Posee la misma secuencia de aminoácidos que PrPc , pero difiere desde el punto de vista físico de la isoforma celular normal por su alto contenido de hoja o lámina β, su insolubilidad en detergentes, su tendencia a aglutinarse y su resistencia parcial a la proteólisis. Se cree que la PrPres induce a la PrPc para que se doble o se vuelva a doblar hasta adquirir la forma de prión. Existen otras enfermedades importantes causadas por priones.
El kuru, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD, Creutzfeldt-Jakob disease), la enfermedad de Gerstmann Sträussler-Scheinker y el insomnio familiar mortal afectan a los seres humanos. La encefalopatía espongiforme ovina, que se cree que es resultado de la ingestión de alimentos y harina de huesos preparados a partir de residuos de animales del matadero, ha causado la muerte de más de 184 000 cabezas de ganado en Gran Bretaña desde que se descubrió en 1985.
Una nueva variedad de CJD (vCJD) en seres humanos, se ha vinculado con la ingestión de carne de res infectada por priones en el Reino Unido y Francia. Una característica común de todas estas enfermedades es la conversión de una sialoglucoproteína codificada por el hospedador en una forma resistente a la proteasa como consecuencia de la infección. Las enfermedades por priones en los seres humanos son singulares porque se manifiestan en forma de enfermedades esporádicas, genéticas e infecciosas. El estudio de la biología de los priones constituye un tema nuevo importante de investigación biomédica y aún se debe aprender mucho.
BIBLIOGRAFÍA: Jawetz, Melnick y Adelberg.26° Edición. Editorial Manual Moderno. 2013.
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